Denne gruppe af metallopeptidaser udgør MEROPS peptidasefamilien M9, underfamilierne M9A og M9B (mikrobiel kollagenase, klan MA(E)). Proteinfolden af peptidase-domænet for medlemmer af denne familie ligner den for termolysin, typeeksemplet for klan MA, og de forudsagte aktive stedrester for medlemmer af denne familie og termolysin forekommer i motivet HEXXH.
Mikrobielle kollagenaser er blevet identificeret fra bakterier af både Vibrio- og Clostridium-slægterne. Kollagenase anvendes under bakterieangreb til at nedbryde værtens kollagenbarriere under invasionen. Vibrio-bakterier anvendes undertiden på hospitaler til at fjerne dødt væv fra forbrændinger og sår. Clostridium histolyticum er et patogen, der forårsager gasgangræn; ikke desto mindre er den isolerede kollagenase blevet anvendt til behandling af liggesår. Kollagenkløvning sker ved en Xaa+Got i Vibrio-bakterier og ved Yaa+Gly-bindinger i Clostridium collagenaser.
Analyse af den primære struktur af genproduktet fra Clostridium perfringens har vist, at enzymet produceres med en strækning på 86 rester, der indeholder en formodet signalsekvens. Inden for denne strækning findes PLGP, en aminosyresekvens, der er typisk for collagenase-substrater. Denne sekvens kan således være involveret i collagenasens selvforarbejdning.
Metalloproteaser er den mest forskelligartede af de syv hovedtyper af proteaser, med mere end 50 familier, der er identificeret til dato. I disse enzymer aktiverer et tosidigt kation, normalt zink, vandmolekylet. Metalionen holdes på plads af aminosyreligander, som regel tre i antal. De kendte metalligander er His, Glu, Asp eller Lys, og mindst én anden rest er nødvendig for katalysen, som kan spille en elektrofilisk rolle. Af de kendte metalloproteaser indeholder ca. halvdelen et HEXXH-motiv, som i krystallografiske undersøgelser er blevet vist at udgøre en del af metalbindingsstedet. HEXXH-motivet er relativt almindeligt, men kan for metalloproteaser defineres mere stringent som “abXHEbbHbc”, hvor “a” oftest er valin eller threonin og udgør en del af S1′-subsite i termolysin og neprilysin, “b” er en uladet rest, og “c” er en hydrofob rest. Prolin findes aldrig på dette sted, muligvis fordi det ville bryde den spiralformede struktur, som dette motiv har vedtaget i metalloproteaser.