Molekulardynamische (MD) Simulationen, die mit einem hochmodernen Proteinkraftfeld und einem impliziten Lösungsmittelmodell durchgeführt werden, sind ein attraktiver Ansatz zur Untersuchung der Proteinfaltung, einem der verwirrendsten Probleme der Molekularbiologie. Es ist jedoch nicht immer klar, wie gut Kraftfelder, die unabhängig von impliziten Lösungsmittelmodellen entwickelt wurden, bei der Reproduktion verschiedener nativer Proteinstrukturen und der Messung der entsprechenden Faltungsthermodynamik zusammenarbeiten können. In dieser Arbeit haben wir MD-Simulationen mit erweitertem Sampling durchgeführt, um die Fähigkeit von sechs AMBER-Kraftfeldern (FF99SBildn, FF99SBnmr, FF12SB, FF14ipq, FF14SB und FF14SBonlysc) in Verbindung mit einem kürzlich verbesserten paarweisen GB-Neck2-Modell bei der Modellierung der Faltung von zwei helikalen und zwei β-Sheet-Peptiden zu bewerten. Während die meisten der getesteten Kraftfelder annähernd ähnliche Eigenschaften für Gleichgewichtskonformationsensembles und detaillierte Profile der freien Faltungsenergie für kurze α-helicale TC10b in einem impliziten Lösungsmittel liefern können, sind die gemessenen Gegenstücke in den Fällen größerer oder β-strukturierter Peptide (HP35, 1E0Q und GTT) signifikant diskrepant. Darüber hinaus können die berechneten thermodynamischen Größen der Faltung/Entfaltung nur teilweise mit den experimentellen Daten übereinstimmen. Obwohl eine Kombination der Kraftfelder und des impliziten GB-Neck2-Modells, die in der Lage ist, alle Aspekte der Faltungsübergänge zu den nativen Strukturen aller betrachteten Peptide zu beschreiben, nicht identifiziert werden konnte, haben wir festgestellt, dass FF14SBonlysc in Verbindung mit dem GB-Neck2-Modell eine einigermaßen ausgewogene Kombination zur Vorhersage der Peptidfaltungspräferenzen zu sein scheint.