Diese Gruppe von Metallopeptidasen bildet die MEROPS-Peptidasefamilie M9, Unterfamilien M9A und M9B (mikrobielle Kollagenase, Clan MA(E)). Die Proteinfaltung der Peptidasedomäne von Mitgliedern dieser Familie ähnelt der von Thermolysin, dem Typusbeispiel für Clan MA, und die vorhergesagten Reste des aktiven Zentrums von Mitgliedern dieser Familie und Thermolysin liegen im Motiv HEXXH.
Mikrobielle Kollagenasen wurden bei Bakterien der Gattungen Vibrio und Clostridium identifiziert. Kollagenase wird bei bakteriellen Angriffen verwendet, um die Kollagenbarriere des Wirts während der Invasion abzubauen. Vibrio-Bakterien werden manchmal in Krankenhäusern eingesetzt, um abgestorbenes Gewebe aus Verbrennungen und Geschwüren zu entfernen. Clostridium histolyticum ist ein Erreger, der Gasbrand verursacht; dennoch wurde die isolierte Kollagenase zur Behandlung von Wundliegen verwendet. Die Kollagenspaltung erfolgt bei Vibrio-Bakterien an einer Xaa+Got-Bindung und bei Clostridium-Kollagenasen an einer Yaa+Gly-Bindung.
Die Analyse der Primärstruktur des Genprodukts von Clostridium perfringens hat ergeben, dass das Enzym mit einem Abschnitt von 86 Resten produziert wird, der eine vermutete Signalsequenz enthält. Innerhalb dieses Abschnitts befindet sich PLGP, eine für Kollagenase-Substrate typische Aminosäuresequenz. Diese Sequenz könnte somit an der Selbstverarbeitung der Kollagenase beteiligt sein.
Metalloproteasen sind die vielfältigsten der sieben Haupttypen von Proteasen, von denen bis heute mehr als 50 Familien identifiziert wurden. Bei diesen Enzymen aktiviert ein zweiwertiges Kation, in der Regel Zink, das Wassermolekül. Das Metallion wird durch Aminosäure-Liganden, in der Regel drei an der Zahl, an seinem Platz gehalten. Die bekannten Metallliganden sind His, Glu, Asp oder Lys, und mindestens ein weiterer Rest ist für die Katalyse erforderlich, der eine elektrophile Rolle spielen kann. Von den bekannten Metalloproteasen enthält etwa die Hälfte ein HEXXH-Motiv, das in kristallographischen Studien als Teil der Metallbindungsstelle nachgewiesen wurde. Das HEXXH-Motiv ist relativ häufig, kann aber für Metalloproteasen strenger als „abXHEbbHbc“ definiert werden, wobei „a“ meist Valin oder Threonin ist und einen Teil der S1′-Subsite in Thermolysin und Neprilysin bildet, „b“ ein ungeladener Rest ist und „c“ ein hydrophober Rest. Prolin ist an dieser Stelle nie zu finden, möglicherweise weil es die helikale Struktur, die dieses Motiv in Metalloproteasen annimmt, aufbrechen würde.