Este grupo de metalopéptidasas constituye la familia de peptidasas MEROPS M9, subfamilias M9A y M9B (colagenasa microbiana, clan MA(E)). El pliegue proteico del dominio de la peptidasa para los miembros de esta familia se asemeja al de la termolisina, el ejemplo tipo para el clan MA y los residuos del sitio activo predichos para los miembros de esta familia y la termolisina se encuentran en el motivo HEXXH.
Las colagenasas microbianas se han identificado a partir de bacterias de los géneros Vibrio y Clostridium. La colagenasa se utiliza durante el ataque bacteriano para degradar la barrera de colágeno del huésped durante la invasión. Las bacterias del género Vibrio se utilizan a veces en los hospitales para eliminar el tejido muerto de las quemaduras y las úlceras. El Clostridium histolyticum es un patógeno que causa gangrena gaseosa; sin embargo, la colagenasa aislada se ha utilizado para tratar las úlceras de decúbito. La escisión del colágeno se produce en un enlace Xaa+Got en las bacterias de Vibrio y en enlaces Yaa+Gly en las colagenasas de Clostridium.
El análisis de la estructura primaria del producto génico de Clostridium perfringens ha revelado que la enzima se produce con un tramo de 86 residuos que contienen una secuencia señal putativa. Dentro de este tramo se encuentra PLGP, una secuencia de aminoácidos típica de los sustratos de la colagenasa. Esta secuencia puede estar implicada en el autoprocesamiento de la colagenasa.
Las metaloproteasas son las más diversas de los siete tipos principales de proteasas, con más de 50 familias identificadas hasta la fecha. En estas enzimas, un catión divalente, normalmente el zinc, activa la molécula de agua. El ion metálico se mantiene en su lugar mediante ligandos de aminoácidos, que suelen ser tres. Los ligandos metálicos conocidos son His, Glu, Asp o Lys y se requiere al menos otro residuo para la catálisis, que puede desempeñar un papel electrofílico. De las metaloproteasas conocidas, alrededor de la mitad contienen un motivo HEXXH, que se ha demostrado en estudios cristalográficos que forma parte del sitio de unión al metal. El motivo HEXXH es relativamente común, pero puede definirse de forma más estricta para las metaloproteasas como «abXHEbbHbc», donde «a» es más a menudo valina o treonina y forma parte del subsitio S1′ en la termolisina y la neprilisina, «b» es un residuo no cargado, y «c» un residuo hidrofóbico. La prolina nunca se encuentra en este sitio, posiblemente porque rompería la estructura helicoidal adoptada por este motivo en las metaloproteasas.