Abstract
La IgG puede purificarse del suero mediante un sencillo procedimiento de cromatografía de intercambio iónico de un solo paso. El método se utiliza ampliamente y funciona según el principio de que la IgG tiene un punto isoeléctrico más alto o más básico que la mayoría de las proteínas del suero. Por lo tanto, si el pH se mantiene por debajo del punto isoeléctrico de la mayoría de los anticuerpos, las inmunoglobulinas no se unen a un intercambiador de aniones y se separan de la mayoría de las proteínas del suero unidas a la matriz de la columna. La gran capacidad de las columnas de intercambio aniónico permite la purificación a gran escala de las IgG del suero. El grupo reactivo de intercambio aniónico, dietilaminoetilo (DEAE) unido covalentemente a la Sepharose (por ejemplo, DEAE Sepharose CL-6B, Pharmacia, Uppsala, Suecia) es útil para este propósito. Se suministra preinflada y lista para ser empaquetada en una columna, y es robusta y tiene una alta capacidad de unión. Además, es relativamente estable a los cambios de fuerza iónica y pH. Otras matrices (por ejemplo, la celulosa DEAE) se suministran como sólidos y, por lo tanto, requieren preparación y equilibrio (1).