Molekyylidynamiikan (MD) simulointi, joka on toteutettu modernilla proteiinien voimakentällä ja implisiittisellä liuotinmallilla, on houkutteleva lähestymistapa proteiinien taittumisen tutkimiseen, joka on yksi molekyylibiologian hämmentävimmistä ongelmista. Aina ei kuitenkaan ole selvää, miten hyvin implisiittisistä liuotinmalleista riippumatta kehitetyt voimakentät pystyvät yhdessä toistamaan erilaisia proteiinien natiivirakenteita ja mittaamaan niiden taittumisen termodynamiikkaa. Tässä työssä suoritimme tehostetun näytteenoton MD-simulaatioita arvioidaksemme kuuden AMBER-voimakentän (FF99SBildn, FF99SBnmr, FF12SB, FF14ipq, FF14SB ja FF14SBonlysc) kykyä yhdessä hiljattain parannetun pareittaisen GB-Neck2-mallin kanssa mallintaa kahden spiraalimaisen ja kahden β-arkkisen peptidin taittumista. Vaikka useimmat testatuista voimakentistä tuottavat suunnilleen samankaltaisia piirteitä tasapainokonformaatiokokonaisuuksille ja yksityiskohtaisille taittumisen vapaan energian profiileille lyhyelle α-kierteiselle TC10b:lle implisiittisessä liuottimessa, mitatut vastineet poikkeavat merkittävästi toisistaan suurempien tai β-rakenteisten peptidien (HP35, 1E0Q ja GTT) tapauksessa. Lisäksi lasketut taittumisen ja taittumattomuuden termodynaamiset suureet vastaavat vain osittain kokeellisia tietoja. Vaikka voimakenttien ja GB-Neck2-implisiittisen mallin yhdistelmää, joka pystyisi kuvaamaan kaikkien tarkasteltujen peptidien natiivirakenteisiin suuntautuvien taittumissiirtymien kaikkia näkökohtia, ei löydetty, havaitsimme, että FF14SBonlysc yhdistettynä GB-Neck2-malliin vaikuttaa kohtuullisen tasapainoiselta yhdistelmältä, jolla voidaan ennustaa peptidien taittumispreferenssejä.