A metallopeptidázok ezen csoportja alkotja a MEROPS peptidáz M9 családot, M9A és M9B alcsaládokat (mikrobiális kollagenáz, MA(E) klán). E család tagjainak peptidáz doménjének fehérjehajtása hasonlít a termolysinéhez, a MA klán típuspéldájához, és a család tagjainak és a termolysinnek az előre jelzett aktív hely maradékai a HEXXH motívumban fordulnak elő.
Mikrobiális kollagenázokat azonosítottak a Vibrio és a Clostridium nemzetségek baktériumaiból. A kollagenázt a bakteriális támadás során a gazdaszervezet kollagénbarrierjének lebontására használják az invázió során. A Vibrio baktériumokat néha kórházakban használják az elhalt szövetek eltávolítására égési sérülésekből és fekélyekből. A Clostridium histolyticum gázgangrénát okozó kórokozó; mindazonáltal az izolált kollagenázt ágyfekélyek kezelésére használták. A kollagén hasítása a Vibrio baktériumokban Xaa+Got, a Clostridium kollagenázokban pedig Yaa+Gly kötéseknél történik.
A Clostridium perfringensből származó géntermék elsődleges szerkezetének elemzése kimutatta, hogy az enzim egy 86 maradékból álló szakaszon termelődik, amely egy feltételezett jelszekvenciát tartalmaz. Ezen a szakaszon belül található a PLGP, a kollagenáz szubsztrátokra jellemző aminosav-szekvencia. Ez a szekvencia tehát szerepet játszhat a kollagenáz önfeldolgozásában.
A metalloproteázok a hét fő proteáztípus közül a legváltozatosabbak, eddig több mint 50 családot azonosítottak. Ezekben az enzimekben egy kétértékű kation, általában cink, aktiválja a vízmolekulát. A fémiont aminosav ligandumok tartják a helyén, általában három darab. Az ismert fémligandumok a His, Glu, Asp vagy Lys, és legalább egy további maradék szükséges a katalízishez, amely elektrofil szerepet játszhat. Az ismert metalloproteázok mintegy fele tartalmaz egy HEXXH-motívumot, amelyről kristallográfiai vizsgálatok kimutatták, hogy a fémkötőhely részét képezi. A HEXXH-motívum viszonylag gyakori, de a metalloproteázok esetében szigorúbban definiálható “abXHEbbHbc”-ként, ahol az “a” leggyakrabban valin vagy treonin, és a termolízin és a neprilizin S1′ alhelyének részét képezi, a “b” egy töltés nélküli maradék, a “c” pedig egy hidrofób maradék. Prolin soha nem található ezen a helyen, valószínűleg azért, mert megszakítaná az e motívum által a metalloproteázokban elfogadott helikális szerkezetet.