Basis- en moderne concepten over cholinerge receptor: Een overzicht | SG Web

4.3. Nicotinische receptor structuur

De nicotinische receptor van het elektrische orgaan en de gewervelde skeletspier is een pentamer bestaande uit vier verschillende subeenheden (a, b, g en d) in de stoichiometrische verhouding van respectievelijk 2:1:1:1. In volgroeide, geïnnerveerde spiereindplaten is de g-subeenheid vervangen door e, een nauw verwante subeenheid. De individuele subeenheden zijn ongeveer 40% identiek in hun aminozuursequenties, voortkomend uit een gemeenschappelijk oergen. De nicotinereceptor werd het prototype voor andere pentamerische ligand-gated ionkanalen, waaronder de receptoren voor de remmende aminozuren (g-aminoboterzuur en glycine) en bepaalde serotonine (5-HT3) receptoren. Elk van de subeenheden in de pentamere receptor heeft een molecuulmassa van 40.000 tot 60.000 dalton. De amino-terminale 210 residuen vormen vrijwel het gehele extracellulaire domein. Dit wordt gevolgd door vier transmembrane-spanning (TM)-domeinen; de regio tussen het derde en vierde domein vormt het grootste deel van de cytoplasmatische component. Elk van de subeenheden binnen de nicotinische ACh-receptor heeft een extracellulaire en een intracellulaire blootstelling aan het postsynaptische membraan. De vijf subeenheden zijn gerangschikt rond een pseudo-as van symmetrie om een intern gelegen kanaal te omcirkelen,.

De receptor is een asymmetrisch molecuul (14 nm×8 nm) van 250 000 dalton, met het grootste deel van het niet-membraan-overspannende domein op het extracellulaire oppervlak. In junctionele gebieden (d.w.z. de motorische eindplaat in skeletspieren en het ventrale oppervlak van het elektrische orgaan) is de receptor aanwezig in hoge dichtheden (10 000/mm2) in een regelmatige pakkingsvolgorde. Deze ordening van de receptoren heeft elektronenmicroscopische beeldreconstructie van de moleculaire structuur mogelijk gemaakt. Een ACh-bindend eiwit dat homoloog is aan alleen het extracellulaire domein van de nicotinereceptor is geïdentificeerd in zoet- en zoutwaterslakken en structureel en farmacologisch gekarakteriseerd.

Dit eiwit assembleert als een homomerisch pentamer en bindt nicotinereceptor liganden met de verwachte selectiviteit; de kristalstructuur onthult een atomaire organisatie die verwacht wordt van de nicotinereceptor. Bovendien levert fusie van het ACh-bindende eiwit en de transmembraanpanelen van de receptor een functioneel eiwit op dat de kanaalopening en toestandsveranderingen vertoont die van de receptor worden verwacht. Dit bindingsproteïne dient zowel als een structureel en functioneel surrogaat van de receptor en heeft een gedetailleerd inzicht verschaft in de determinanten die de ligand specificiteit van de nicotinereceptor bepalen. De agonistenbindingsplaatsen bevinden zich op de interfaces van de subeenheid, maar in de spier zijn slechts twee van de vijf interfaces van de subeenheid, a g en a d, geëvolueerd om liganden te binden. De binding van agonisten, omkeerbare competitieve antagonisten, en het elapide a toxine sluit elkaar uit en heeft betrekking op overlappende oppervlakken op de receptor. Beide subeenheden die het subunit-interface vormen, dragen bij tot ligand-specificiteit. Metingen van membraangeleidingen tonen aan dat de snelheid van ionentranslocatie voldoende snel is (5×107 ionen per seconde) om ionentranslocatie door een open kanaal te vereisen in plaats van door een draaiende ionendrager. Bovendien treden agonist-gemedieerde veranderingen in de ion permeabiliteit (typisch een inwaartse beweging van voornamelijk Na+ en secundair Ca2+) op via een kationkanaal dat intrinsiek is aan de receptorstructuur. Het tweede transmembraan-overspannende gebied op elk van de vijf subeenheden vormt de interne perimeter van het kanaal. De agonist-bindingsplaats is nauw verbonden met een ionkanaal; in de spierreceptor resulteert de gelijktijdige binding van twee agonist-moleculen in een snelle conformatieverandering die het kanaal opent. Zowel de binding als de gating respons vertonen positieve coöperativiteit. Details over de kinetiek van kanaalopening zijn voortgekomen uit elektrofysiologische patch-clamp technieken die de individuele openings- en sluitingsgebeurtenissen van een enkel receptormolecuul onderscheiden en bevestigen dat nicotine-acetylcholinereceptoren (nAChR) pentamere ligand-gated ionkanalen zijn die bestaan uit subeenheden die bestaan uit een extracellulair domein dat de ligand-bindingplaats draagt en een afzonderlijk ion-porie domein. Signaaltransductie is het resultaat van de allosterische koppeling tussen de twee domeinen, waarvan de afstand van de bindingsplaats tot de poort van het porie-domein 50 Å bedraagt. Studies naar de binding van receptoren zijn echter specifiek voor nicotinerge cholinerge receptoren, die zijn uitgevoerd op geïsoleerde vestibulaire epithelia van de kikkers Rana catesbiana en Rana temporaria. Er wordt bewijs geleverd voor de aanwezigheid van nicotineachtige cholinerge receptoren die specifiek geassocieerd zijn met de sensorische gebieden, en er wordt onderzoek gedaan naar de binding van atypische nicotineachtige agonistische conformaties die subtype-selectiviteit verlenen; de conclusie luidt dat de nAChR een cruciale rol speelt in de excitatoire neurotransmissie en een belangrijk doelwit vormt voor geneesmiddelen en insecticiden. Diverse nAChR-subtypes met verschillende combinaties van subeenheden die differentiële selectiviteit voor nicotinehoudende geneesmiddelen opleveren, en ook een familie van genen die coderen voor eiwitten die homoloog zijn aan de α-subeenheid van de nicotinehoudende acetylcholinereceptor in de spier in het genoom van de rat. Deze genen worden getranscribeerd in het centrale en perifere zenuwstelsel in gebieden waarvan bekend is dat zij functionele nicotinereceptoren bevatten. De rol van β2-bevattende neuronale nicotinereceptoren (nAChRs) in het mediëren van de neveneffecten van nicotine bij de foetus en de pasgeborene. Zwangere WT en mutante muizen die de β2 nAChR subeenheid missen werden geïmplanteerd met osmotische minipompen die ofwel water of een gecontroleerde dosis nicotine toedienden. Vervolgens werd de ontwikkeling van het sympathoadrenale systeem en de ademhalings- en opwaakreflexen van de nakomelingen kort na de geboorte, een periode van verhoogde kwetsbaarheid voor blootstelling aan nicotine, vertraagd. Aan de andere kant zijn neonicotinoïden, zoals imidacloprid, nAChR-agonisten met een krachtige insectendodende werking. Sinds de introductie in het begin van de jaren negentig is imidacloprid een van de meest gebruikte insecticiden geworden voor zowel gewasbescherming als diergezondheidstoepassingen, de moleculaire basis van imidaclopridresistentie, zijn vijf nAChR-subeenheden (Nlα1-Nlα4 en Nlβ1) gekloond van Nilaparvata lugens. Een vergelijking van de nAChR-subeenheidgenen van imidacloprid-gevoelige en imidacloprid-resistente populaties heeft één puntmutatie op een geconserveerde positie (Y151S) in twee nAChR-subeenheden, Nlα1 en Nlα3, aan het licht gebracht. Met allelspecifieke PCR is een sterke correlatie aangetoond tussen de frequentie van de Y151S-puntmutatie en de mate van resistentie tegen imidacloprid. Door expressie van hybride nAChRs die Nilaparvata lugens α en rat β2 subeenheden bevatten, werd bewijs verkregen dat aantoont dat mutatie Y151S verantwoordelijk is voor een aanzienlijke vermindering van de specifieke imidacloprid binding. Deze studie levert direct bewijs voor het optreden van target-site resistentie tegen een neonicotinoid insecticide, en onderzocht de aard van de kation-π bindingsplaats in de nicotinereceptor en vindt dat de nicotinische acetylcholine receptor het prototype is van een ligand-gated ion kanaal. Een aantal aromatische aminozuren blijken bij te dragen tot de bindingsplaats van de agonist, wat suggereert dat kation-π interacties betrokken kunnen zijn bij de binding van de quaternaire ammoniumgroep van de agonist, acetylcholine. De conformatie van cholinerge moleculen aan nicotinische zenuwreceptoren, en een correlatie vinden van de kristalstructuuranalyses van de krachtige nicotinische agonisten acetylcholine, acetyl-α-methylcholine, lactoylcholine, 1,1-dimethyl-4-fenylpiperazine, en nicotine maakt het mogelijk om de conformatie te bepalen van cholinerge agonisten die relevant zijn voor nicotinische zenuwreceptoren. De expressie van neurotransmitterreceptoren gecodeerd door mRNAs geïsoleerd uit drie menselijke glioma cellijnen. Oöcyten geïnjecteerd met mRNA’s van twee glioblastoma cellijnen vertoonden geen elektrische reacties op de verschillende geteste neurotransmitters.

Modulatie van nAChR door strychnine vindt dat strychnine een krachtige en selectieve antagonist is op glycinereceptoren die spier (α 1β 1γ δ, α 1β 1γ, en α 1β 1δ) en neuronale (α 2β 2 en α 2β 4) nicotine acetylcholine receptoren (AcChoRs) tot expressie gebracht in Xenopus oöcyten bleek te remmen. Strychnine alleen (tot 500 µmol/L) veroorzaakte geen membraanstromingen in oöcyten die AcChoRs tot expressie brachten, maar wanneer het werd toegepast vóór, gelijktijdig, of tijdens superfusie van acetylcholine (AcCho), remde het snel en reversibel de door AcCho opgewekte stroom (AcCho-stroom). Vertaling van exogeen boodschapper-RNA coderend voor nAChRs produceert functionele receptoren in Xenopus oöcyten, in deze studie werd boodschapper-RNA geëxtraheerd uit het elektrische orgaan van Torpedo geïnjecteerd in Xenopus oöcyten. Dit leidde tot de synthese en incorporatie van functionele acetylcholine receptoren in het membraan van de oöcyt. Wanneer geactiveerd door acetylcholine, openden deze Torpedo acetylcholine receptoren in het membraan van de oöcyt kanalen waarvan de ionische doorlaatbaarheid leek op die van nicotine-receptoren in andere cellen.

De lokalisatie van acetylcholine receptoren (AChR) op het oppervlak van zich ontwikkelende myogene cellen van de voorste en achterste latissimus dorsi spieren van het kuikenembryo in relatie tot het proces van innervatie werd bestudeerd op ultrastructureel niveau met behulp van een mierikswortelperoxidase-α-bungarotoxine conjugaat. Gelokaliseerde concentraties van AChR werden gevonden in kleine gebieden van 0.1-0.4 µm breed op het oppervlak van myogene cellen van 10 tot 14 dagen oude spieren, en ook de effecten van acetylcholine en middelen die de fysiologische werking ervan nabootsen of blokkeren werden bestudeerd op concentraties van guanosine 3′:5′-cyclisch monofosfaat (cyclisch GMP) en adenosine 3′:5′-cyclisch monofosfaat (cyclisch AMP) in plakjes van de hersenschors, de hartkamer en het ileum van zoogdieren. Acetylcholine, en cholinomimetische middelen met een overwegend muscarine werking, zoals methacholine, bethanechol, en pilocarpine, induceerden en verhoging van de concentratie van cyclisch GMP of een lichte daling van de concentratie van cyclisch AMP, in alle drie de bestudeerde weefsels.

De functionele eigenschappen en cellulaire lokalisatie van de menselijke neuronale α7 AcCho receptor (α7 AcChoR) en zijn L248T gemuteerde (mut) vorm werden onderzocht door ze alleen of als genfusies met de versterkte versie van het groene fluorescerende eiwit (GFP) tot expressie te brengen. Xenopus oöcyten geïnjecteerd met wild-type, mutα7, of de chimere subunit cDNAs brachten receptoren tot expressie die membraanstromingen activeerden bij blootstelling aan AcCho. Zoals reeds bekend is, vervallen AcCho stromen opgewekt door wtα7 receptoren veel sneller dan die opgewekt door de mutα7 receptoren. De interactie van β2 nicotinereceptoren en dopaminepaden in de controle van spontane locomotie, en vindt het acetylcholine (ACh) is een bekende modulator van de activiteit van dopaminerge (DAergic) neuronen door de stimulatie van nAChRs. De subunit samenstelling en de specifieke locatie van nAChRs betrokken in DA-gemedieerde locomotie moeten echter nog in vivo bepaald worden. Muizen die de β2 subeenheid van nAChRs missen (β2KO) vertonen een opvallende hyperactiviteit in het open veld, wat wijst op een onevenwicht in de DA neurotransmissie. Mutatie binnen domein M2 van de nicotinereceptor zet 5-hydroxytryptamine echter om van antagonist naar agonist, de studie werd gedaan naar de effecten van 5-hydroxytryptamine (5HT) op homomere neuronale nicotinereceptoren (nAcChoR) uitgedrukt in Xenopus oöcyten na injectie van cDNA coderend voor de wild-type kippensubeenheid. AcCho wekte grote stromen op die door 5HT op een omkeerbare en dosis-afhankelijke manier werden gereduceerd, met een half-remmende concentratie en een Hill coëfficiënt. Hoewel studie van de cholinerge receptor van cytotoxische T-lymfocyten en cholinerge agonisten het vermogen van gesensibiliseerde lymfocyten om cellen met de sensibiliserende alloantigenen te beschadigen, is de cholinerge receptor van de aanvallende lymfocytenpopulatie bestudeerd met farmacologische manipulatie van een in vitro systeem dat het letsel kwantificeert dat wordt gemedieerd door gesensibiliseerde aanvallende cellen op doelwitcellen.

Plaats een reactie