Ta grupa metalopeptydaz stanowi rodzinę peptydaz MEROPS M9, podrodziny M9A i M9B (kolagenaza mikrobiologiczna, klan MA(E)). Fałd białkowy domeny peptydazowej dla członków tej rodziny przypomina fałd termolizyny, przykład typu dla klanu MA, a przewidywane reszty miejsca aktywnego dla członków tej rodziny i termolizyny występują w motywie HEXXH.
Kolagenazy mikrobiologiczne zostały zidentyfikowane u bakterii zarówno z rodzaju Vibrio, jak i Clostridium. Kolagenaza jest używana podczas ataku bakteryjnego do degradacji bariery kolagenowej gospodarza podczas inwazji. Bakterie Vibrio są czasami używane w szpitalach do usuwania martwej tkanki z oparzeń i owrzodzeń. Clostridium histolyticum jest patogenem powodującym zgorzel gazową; niemniej jednak, wyizolowana kolagenaza była stosowana w leczeniu odleżyn. Rozszczepienie kolagenu zachodzi w miejscu wiązania Xaa+Got u bakterii Vibrio i w miejscu wiązania Yaa+Gly u kolagenaz Clostridium.
Analiza struktury pierwszorzędowej produktu genu z Clostridium perfringens ujawniła, że enzym jest produkowany z odcinkiem 86 reszt, które zawierają putatywną sekwencję sygnałową. W obrębie tego odcinka znajduje się PLGP, sekwencja aminokwasowa typowa dla substratów kolagenazy. Sekwencja ta może być zatem zaangażowana w proces samozapobiegania kolagenazy.
Metaloproteazy są najbardziej zróżnicowane spośród siedmiu głównych typów proteaz, z ponad 50 rodzinami zidentyfikowanymi do tej pory. W tych enzymach dwuwartościowy kation, zwykle cynk, aktywuje cząsteczkę wody. Jon metalu jest utrzymywany w miejscu przez ligandy aminokwasowe, zwykle w liczbie trzech. Znane ligandy metaliczne to His, Glu, Asp lub Lys, a do katalizy wymagana jest jeszcze co najmniej jedna reszta, która może odgrywać rolę elektrofilową. Spośród znanych metaloproteaz około połowa zawiera motyw HEXXH, który, jak wykazano w badaniach krystalograficznych, stanowi część miejsca wiążącego metal. Motyw HEXXH jest stosunkowo powszechny, ale może być ściślej zdefiniowany dla metaloproteaz jako „abXHEbbHbc”, gdzie „a” jest najczęściej waliną lub treoniną i stanowi część podstrony S1′ w termolizynie i neprylizynie, „b” jest resztą nienaładowaną, a „c” resztą hydrofobową. Prolina nigdy nie występuje w tym miejscu, prawdopodobnie dlatego, że naruszyłaby strukturę helikalną przyjętą przez ten motyw w metaloproteazach.