Molecular dynamics (MD) simulation implemented with a state-of-the-art protein force field and implicit solvent model is an attractive approach to investigate protein folding, one of the most perplexing problems in molecular biology. Mas quão bem podem os campos de força desenvolvidos independentemente dos modelos de solventes implícitos trabalharem juntos na reprodução de diversas estruturas nativas da proteína e medir a termodinâmica dobrável correspondente nem sempre é clara. Neste trabalho, realizamos simulações MD de amostragem aperfeiçoadas para avaliar a capacidade de seis campos de força AMBER (FF99SBildn, FF99SBnmr, FF12SB, FF14ipq, FF14SB, e FF14SBonlysc) como acoplado a um modelo de par GB-Neck2 recentemente melhorado na modelagem da dobra de dois peptídeos helicoidais e dois peptídeos de folha β. Enquanto a maioria dos campos de força testados pode produzir características aproximadamente similares para conjuntos conformacionais de equilíbrio e perfis de energia livre dobráveis detalhados para o curto α-helical TC10b em um solvente implícito, as contrapartidas medidas são significativamente discrepantes nos casos de peptídeos maiores ou estruturados em β (HP35, 1E0Q, e GTT). Além disso, as quantidades termodinâmicas dobráveis/desdobráveis calculadas só podem corresponder parcialmente aos dados experimentais. Embora não tenha sido identificada uma combinação dos campos de força e do modelo implícito GB-Neck2 capaz de descrever todos os aspectos das transições dobráveis em direção às estruturas nativas de todos os peptídeos considerados, constatamos que o FF14SBonlysc acoplado ao modelo GB-Neck2 parece ser uma combinação razoavelmente equilibrada para prever as preferências de dobramento dos peptídeos.