Este grupo de metallopeptidases constitui a família M9, subfamílias M9A e M9B (colagenase microbiana, clã MA(E)) da MEROPS peptidase. A dobra proteica do domínio da peptidase para membros desta família assemelha-se à da termolisina, o tipo de exemplo para o clã MA e os resíduos previstos do sítio ativo para membros desta família e a termolisina ocorrem no motivo HEXXH.
Colagenases microbiais foram identificadas a partir de bactérias dos gêneros Vibrio e Clostridium. A colagenase é utilizada durante o ataque bacteriano para degradar a barreira do colagénio do hospedeiro durante a invasão. As bactérias Vibrio são por vezes utilizadas em hospitais para remover tecido morto de queimaduras e úlceras. O Clostridium histolyticum é um patógeno que causa a gangrena gasosa; no entanto, a colagenase isolada tem sido usada para tratar feridas do leito. A clivagem do colágeno ocorre em um Xaa+Got na bactéria Vibrio e em ligações Yaa+Gly no Clostridium collagenases.
Análise da estrutura primária do produto genético do Clostridium perfringens revelou que a enzima é produzida com um trecho de 86 resíduos que contém uma suposta sequência de sinal. Dentro deste trecho é encontrado PLGP, uma sequência de aminoácidos típica dos substratos da colagenase. Esta sequência pode assim estar implicada no auto-processamento da colagenase.
Metaloproteases são os mais diversos dos sete principais tipos de protease, com mais de 50 famílias identificadas até à data. Nestas enzimas, um catião divalente, geralmente o zinco, activa a molécula da água. O íon metálico é mantido no lugar por ligandos de aminoácidos, geralmente em número de três. Os ligandos metálicos conhecidos são His, Glu, Asp ou Lys e pelo menos um outro resíduo é necessário para a catálise, que pode desempenhar um papel eletrofílico. Das metaloproteases conhecidas, cerca de metade contém um motivo HEXXH, que foi demonstrado em estudos cristalográficos para fazer parte do local de ligação do metal. O motivo HEXXH é relativamente comum, mas pode ser definido com mais rigor para as metaloproteases como ‘abXHEbbHbc’, onde ‘a’ é mais frequentemente valina ou treonina e faz parte do subsite S1′ em termolysina e neprilysina, ‘b’ é um resíduo não carregado, e ‘c’ um resíduo hidrofóbico. A prolina nunca é encontrada neste site, possivelmente porque quebraria a estrutura helicoidal adotada por este motivo em metaloproteases.