Abstract
IgG pode ser purificada a partir do soro através de um procedimento simples de cromatografia de troca iônica de uma etapa. O método é amplamente utilizado e funciona com base no princípio de que a IgG tem um ponto isoelétrico maior ou mais básico do que a maioria das proteínas séricas. Portanto, se o pH for mantido abaixo do ponto isoelétrico da maioria dos anticorpos, as imunoglobulinas não se ligam a um trocador de ânions e são separadas da maioria das proteínas séricas ligadas à matriz da coluna. A alta capacidade das colunas de troca de aniões permite a purificação em larga escala da IgG a partir do soro. O grupo reactivo de troca de aniões, dietilaminoetil (DEAE) covalentemente ligado à separose (por exemplo, DEAE Sepharose CL-6B, Pharmacia, Uppsala, Suécia) é útil para este fim. É fornecido pré-encolhido e pronto para ser embalado em uma coluna, é robusto e tem alta capacidade de encadernação. Além disso, é relativamente estável a mudanças na força iônica e no pH. Outras matrizes (por exemplo, a celulose DEAE) são fornecidas como sólidas e, portanto, requerem preparação e equilíbrio (1).