Denna grupp metallopeptidaser utgör MEROPS peptidasfamiljen M9, underfamiljerna M9A och M9B (mikrobiellt kollagenas, klan MA(E)). Proteinveckningen av peptidasdomänen för medlemmarna i denna familj liknar den för termolysin, typexemplet för klan MA och de förutspådda aktiva platsresterna för medlemmarna i denna familj och termolysin förekommer i motivet HEXXH.
Mikrobiella kollagenaser har identifierats från bakterier av både Vibrio- och Clostridium-släktena. Kollagenas används under bakterieangrepp för att bryta ner värdens kollagenbarriär under invasionen. Vibriobakterier används ibland på sjukhus för att avlägsna död vävnad från brännskador och sår. Clostridium histolyticum är en patogen som orsakar gasgangrän, men det isolerade kollagenaset har ändå använts för att behandla liggsår. Kollagenklyvning sker vid en Xaa+Got i Vibrio-bakterier och vid Yaa+Gly-bindningar i Clostridium-kollagenaser.
En analys av den primära strukturen hos genprodukten från Clostridium perfringens har avslöjat att enzymet produceras med en sträcka på 86 rester som innehåller en förmodad signalsekvens. Inom denna sträcka finns PLGP, en aminosyrasekvens som är typisk för kollagenasubstrat. Denna sekvens kan således vara involverad i kollagenasets självbearbetning.
Metalloproteaser är den mest diversifierade av de sju huvudtyperna av proteaser, med mer än 50 familjer som hittills har identifierats. I dessa enzymer aktiverar en divalent katjon, vanligtvis zink, vattenmolekylen. Metalljonen hålls på plats av aminosyraligander, vanligen tre till antalet. De kända metalliganderna är His, Glu, Asp eller Lys och minst en annan rest krävs för katalysen, som kan spela en elektrofilisk roll. Av de kända metallproteaserna innehåller ungefär hälften ett HEXXH-motiv, som i kristallografiska studier har visat sig utgöra en del av den metallbindande platsen. HEXXH-motivet är relativt vanligt, men kan definieras striktare för metalloproteaser som ”abXHEbbHbc”, där ”a” oftast är valin eller treonin och utgör en del av S1-subplatsen i termolysin och neprilysin, ”b” är en oladdad rest och ”c” en hydrofob rest. Prolin finns aldrig på denna plats, möjligen för att det skulle bryta den spiralformade struktur som detta motiv har i metalloproteaser.