Inhibice angiotenzin konvertujícího enzymu (ACE) nabízí užitečný prostředek k léčbě hypertenze, protože je známo, že inhibitory ACE (ACEI) slouží jako látky s antihypertenzními vlastnostmi a navíc vytvářejí pozitivní metabolické a kardioprotektivní výsledky. Současné ACEI jsou však spojeny s nežádoucími důsledky, a proto existuje požadavek na účinné, ale bezpečnější sloučeniny, čehož lze dosáhnout chemickou syntézou nebo izolací přirozeně získaných bioaktivních molekul. Proteinové hydrolyzáty s aktivitou ACEI lze získat kombinovanou pepsinovou a pankreatinovou proteolýzou (napodobující trávení v gastrointestinálním traktu) proteinu semen longanu. Tato studie zkoumala hydrolyzáty bílkovin semen longanu získané postupným tříhodinovým trávením pepsinem a poté pankreatinem. Výsledný hydrolyzát byl podroben sekvenční ultrafiltrační membránové frakcionaci s mezní molekulovou hmotností (MWCO) 10, 5 a 3 kDa. Permeát odvozený od MWCO <3 kDa vykazoval nejvyšší aktivitu ACEI. Tento permeát byl následně separován pomocí vysokoúčinné kapalinové chromatografie s reverzní fází, čímž byly získány hlavní frakce na základě rozdílných elučních časů. Pro tyto frakce byly následně stanoveny hodnoty IC50 ACEI. K určení hmotnosti peptidu pro hlavní pík (F5), který se ukázal jako Glu-Thr-Ser-Gly-Met-Lys-Pro-Thr-Glu-Leu (ETSGMKPTEL) a Ile-Ser-Ser-Met-Gly-Ile-Leu-Val-Cys-Leu (ISSMGILVCL), byla použita kvadrupólová tandemová hmotnostní spektrometrie. Tyto dva peptidy byly stabilní v rozmezí teplot -20 až 90 °C a pH 2-12 po dobu 60 min. Z Lineweaver-Burkova grafu vyplývá, že oba peptidy inhibovaly ACE nekompetitivně. Simulace molekulárního dokování peptidů s ACE potvrdila tvorbu vodíkových vazeb peptidů s aktivními kapsami ACE. Tento výzkum naznačuje, že by mohlo být možné využít oba tyto peptidy nebo hydrolyzáty bílkovin semen longanu k vytvoření složek funkčních potravin nebo k výrobě farmaceutických produktů schopných snižovat hypertenzi.