A citokeratinok (CK-k, vagy újabb nevezéktan szerint egyszerűen keratinok) olyan köztes filamentumokat alkotó fehérjék, amelyek mechanikai támaszt nyújtanak és számos további funkciót látnak el a hámsejtekben. A citoszkeleton részét képezik, és a köztes filamentum fehérjék legnagyobb családját alkotják. A citokeratinoknak két típusát különböztetjük meg, amelyek heterodimereket alkotnak, nevezetesen az I. típusú savas (citokeratinok 9-23) és a II. típusú bázikus (citokeratinok 1-8) citokeratinokat.
A heterodimerek specifikus jellege a különböző hámsejtek megkülönböztetésére szolgál, amelyekben kifejeződnek, és más fehérje tumormarkerek mellett a tumorsejtek osztályozásában is fontossá vált. Legtöbbjük mutációit ma már specifikus szöveti törékenységi zavarokkal hozzák összefüggésbe, és a citokeratinok elleni antitestek a szöveti differenciálódás fontos markerei.
Keratin – a szöveti differenciálódás markere
A citokeratinok a diagnosztikus patológiában, elsősorban a daganatok kimutatásának eszközei. Egy adott karcinóma primer daganatai és metasztázisai a citokeratinok azonos mintázatát mutatják, ami megkülönbözteti őket más típusú karcinómáktól, ezáltal lehetővé teszi a különböző daganatok megkülönböztetését (Ref. 1-4).
A
kimutatásával megkülönböztethetők például a mezoteliómák (a test legtöbb belső szervét borító védőbélés) és az adenokarcinómák (mirigyszövetből erednek). Az olyan örökletes bőrbetegségekhez vezető hibák, mint az epidermolysis bullosa simplex (EBS) vagy a Dowling-Deogs-kór (DDD) (hivatkozás 5-7). eszközként használható a petefészek- és a gyomor-bélrendszeri karcinómák, vagy az átmeneti sejtes karcinómák és a prosztatarák megkülönböztetésére. Hepatocitákban atipikus expressziója a primer epeúti cirrózis markere (Ref. 8-10). és szerkezeti szerepe van az egyszerű hámsejtekben. Emellett szerepet játszanak a sejtek kötődését, a fehérjeszintézist, a G1/S fázisátmenetet és a stresszadaptációt moduláló jelátvitelben. Továbbá alkalmazhatóak a terápia által kiváltott tumor apoptózis és nekrózis kimutatására (Ref. 11-14).
A laphámsejtes (a táplálékcserére védő funkcióval rendelkező) karcinómák diagnosztizálhatók
felhasználásával, valamint biomarkerként.
Mivel a
a feltételezések szerint a differenciálatlan sejtjelleg megőrzéséhez kapcsolódik, hasznos lehet a különböző daganatok kimutatásában (Ref. 18-22).
Az alábbiakban összeállítottunk egy listát, amelynek célja, hogy segítsen megtalálni, amire a kutatás során szüksége van.
Karcinóma és a megfelelő keratin marker
| Karcinóma | Citokeratinok | Kiválasztott antitestek |
| Hepatocelluláris karcinóma | 8, 18 | Citokeratin 8 |
| A vastagbéldenokarcinóma, 1. típus | 8, 18, 19 | Cytokeratin 18 |
| A vastagbéldenokarcinóma, 2. típus | 8, 17, 18, 19 | Cytokeratin 17 |
| Adenokarcinóma a gyomorban | 7, 8, 18, 19 | Cytokeratin 7, 17 |
| A nyelőcső adenokarcinómája | 8, 18, 19 | Cytokeratin 19 |
| A hasnyálmirigy adenokarcinómája | 7, 8, 17, 18, 19 | Citokeratin 18 |
| A mell 1. típusú (adeno-) karcinómája | 7, 8, 18, 19 | Citokeratin 19 |
| Bazális sejtes epithelioma | 5, 6, 8, 14, 15, 17 | Citokeratin 5, 18 |
| A bőr laphámsejtes karcinómája | 5, 6, 11, 14, 16, 17 | Cytokeratin pan |
| A nyelv laphámsejtes karcinómája | 5, 6, 14, 16, 17 | Cytokeratin 14 |
| A mell 2. típusú daganata | 6, 7, 8, 11, 14, 16, 17, 18, 19 | Citokeratin 18 |
| Undifferenciált bronchus carcinoma (nagysejtes típus) | 6, 7, 8, 17, 18, 19 | Citokeratin 18 |
| A maxilláris sinus szolid karcinómája | 5, 8, 17, 18, 19 | Citokeratin 17 |
| Adamantinoma | 4, 5, 8, 14, 15, 16, 17, 19 | Cytokeratin 19 |
| Az epiglottis laphámsejtes karcinómája | 4, 5, 6, 8, 14, 15, 16, 17, 18, 19 | Citokeratin 18 |
| A nyelőcső laphámsejtes karcinómája | 4, 5, 8, 14, 15, 16, 17, 19 | Cytokeratin 14 |
| Rektális-anális régió laphámsejtes karcinómája | 4, 5, 6, 8, 10, 11, 14, 15, 16, 17, 18, 19 | Citokeratin 10 |
| Cloakogén karcinóma | 1, 5, 6, 7, 8, 10, 11, 13, 14, 15, 17, 19 | Cytokeratin 10, 13 |
- Moll R. et al; Cell 1982; 31: 11-24
- Varadhachary G.R. et al; Cancer 2004; 100: 1776-1785
- Gusterson B.A. et al; Breast Cancer Res. 2005; 7: 143-148
- Kanaji N. et al; Lung Cancer 2007; 55: 295-302
- Moll R. et al; Virchows Arch. B Cell Pathol. Incl. Mol. Pathol. 1989; 58: 129-145
- Rugg E.L. et al.; J. Invest. Dermatol. 2007; 127: 574-580
- Betz R.C. et al.; Am. J. Human Genet. 2006; 78: 510-519
- Ramaekers F. et al.; Am. J. Pathol. 1990; 136: 641-655
- Yabushita K. et al.; Liver 2001; 21: 50-55
- Chatzipantelis P. et al.; Hepatol. Res. 2006; 36: 182-187
- Galarneau L. et al.; Exp. Cell Res. 2007; 313: 179-194
- Ku N.-O. és Omary M.B.; J. Cell Biol. 2006; 174: 115-125
- Lau A.T. és Chiu J.F.; Cancer Res. 2007; 67: 2107-2113
- Linder S. et al; Cancer Lett. 2004; 214: 1-9
- van Dorst E.B.L. et al; J. Clin. Pathol. 1998; 51: 679-684
- Maddox P. et al.; J. Clin. Pathol. 1999; 52: 41-46
- Toyoshima T. et al.; J. Cancer Res. Clin. Oncol. 2008; 134: 515-521
- Deshpande V. et al.; Am. J. Surg. Pathol. 2004; 28: 1145-1153
- Park Y.J. et al.; J. Korean Med. Sci. 2007; 22: 621-628
- Barroeta J.E. et al; Endocr. Pathol. 2006; 17: 225-234
- Ignatiadis M. et al.; J. Clin. Oncol. 2007;
- Lindberg K. és Rheinwald J.G.; Am. J. Pathol. 1989; 134: 89-98