シスタチオニンβシンターゼ（CBS）ペアドメイン二価金属イオン輸送媒介物質ファミリー（CNNMs）は、Mg2+輸送に関する4種類の膜タンパク質からなる． 構造的には、CNNMsはCBS-pairドメインとcyclic nucleotide-binding homology (CNBH) ドメインからなる大きな細胞質領域を含んでいる。 これらがどのようにMg2+輸送活性を制御しているかは不明である。 ここでは、2つのコンフォメーションにおける細胞質側フラグメントの結晶構造を決定した。 Mg2+-ATP-アナログ結合型とリガンド非結合型の2つのコンフォメーションで、細胞質フラグメントの結晶構造を決定した。 その結果、個々のドメインの構造では観察されなかった、機能的に重要な接点を持つ開閉構造を明らかにした。 また、CBS-pairドメインに第2のMg2+結合領域、CNBHドメインに異なる二量体化界面を同定した。 分析的超遠心法と等温滴定熱量法により、Mg2+-ATP結合とタンパク質二量体化の間に密接な相関があることが明らかになった。 いずれかの機能を阻害する変異を導入すると、細胞内のMg2+排出活性が阻害された。 この結果は、Mg2+-ATPがCNNMのCBS-pairドメインに結合することによる構造変化によって、Mg2+の排出が制御されていることを示唆している
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