Molecular dynamics (MD) simulation implemented with state-of-the-art protein force field and implicit solvent model is a attractive approach to investigate protein folding, one of most perplexing problems in molecular biology.AIMS は、分子生物学において最も複雑な問題の1つです。 しかし、陰溶媒モデルとは別に開発された力場が、多様なタンパク質ネイティブ構造の再現とそれに対応するフォールディング熱力学の測定においてどの程度連携できるかは、必ずしも明らかではない。 本研究では、6つのAMBER力場（FF99SBildn, FF99SBnmr, FF12SB, FF14ipq, FF14SB, FF14SBonlysc）と最近改良したペアワイズGB-Neck2モデルとを組み合わせて、2つのらせんと2つのβシート状ペプチドの折り畳みをモデル化する能力を評価するために拡張サンプリングのMDシミュレーションを実施しました。 ほとんどの力場は、陰溶媒中における短いα-helical TC10bの平衡コンフォメーション・アンサンブルと詳細なフォールディング自由エネルギー・プロファイルについてほぼ同様の特徴をもたらす一方で、大きなペプチドやβ-structuredペプチド（HP35、1E0Q、GTT）の場合、測定結果は著しく異なっていました。 さらに、計算されたフォールディング/アンフォールディングの熱力学量は、実験データと部分的にしか一致しません。 しかし、FF14SBonlyscとGB-Neck2モデルの組み合わせは、ペプチドのフォールディング遷移を予測するのに適した組み合わせであることが分かりました
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