Calcineurin: Products

Calcineurin は、Protein Phosphatase 2B, PP2B, PPP2B, Protein Phosphatase 3, PPP3 とも呼ばれ、タンパク質中のセリンおよびスレオニン残基を脱リン酸化する酵素である。 59,000ダルトンの触媒Aサブユニットと1,900ダルトンの調節Bサブユニットのヘテロダイマーで、カルシウムイオンとカルモジュリンが結合することで活性化される。 カルシニューリンは多くの組織で発現しているが、そのレベルは脳で最も高く、学習と記憶に関与していると考えられている。 脱リン酸化により活性化される転写因子NFATなど、多くの基質を持つ。 免疫抑制剤であるシクロスポリンやFK506と、シクロフィリンやFKBP12などの免疫フィリン蛋白との複合体は、カルシニューリン活性を強力にかつ特異的に阻害する。 カルシニューリン活性の変化は、心肥大や臓器移植における移植片対宿主病に関与していると考えられている。

カルシニューリンAは、PP2BやPPP3CAとしても知られ、カルシウム／カルモジュリン依存性タンパク質リン酸化酵素の59kDa触媒性サブユニットである。 カルシニューリンAは、調節因子Bサブユニットとカルモジュリンの存在下、カルシウムによって活性化されると、標的タンパク質上のセリンおよびスレオニン残基からリン酸を選択的に除去する。 カルシニューリンはどこにでも発現していますが、脳で最も多く発現しています。 脳におけるカルシニューリンの機能は、記憶の形成と保持に関与していると考えられています。 カルシニューリン活性は、シクロフィリンに結合した免疫抑制剤シクロスポリンAによって阻害される。