Cytokeratyny (CKs, lub zgodnie z nowszą nomenklaturą również po prostu keratyny) są białkami tworzącymi filamenty pośrednie, które zapewniają wsparcie mechaniczne i spełniają szereg dodatkowych funkcji w komórkach nabłonkowych. Są one częścią cytoszkieletu i największą rodziną białek filamentów pośrednich. Wyróżnia się dwa typy cytokeratyn, które tworzą heterodimery, mianowicie kwaśny typ I (cytokeratyny 9-23) i zasadowy typ II (cytokeratyny 1-8).
Swoisty charakter tych heterodimerów służy do rozróżniania różnych komórek nabłonkowych, w których ulegają ekspresji, a także stał się ważny w klasyfikacji komórek nowotworowych obok innych białkowych markerów nowotworowych. Mutacje w większości z nich są obecnie związane z określonymi zaburzeniami kruchości tkanek, a przeciwciała przeciwko cytokeratynom są ważnymi markerami różnicowania tkanek.
Keratyna – marker różnicowania tkanek
Keratyny są narzędziami w patologii diagnostycznej, przede wszystkim w wykrywaniu nowotworów. Guzy pierwotne i przerzuty danego raka mają ten sam wzór cytokeratyn, który odróżnia je od innych typów raków, umożliwiając w ten sposób rozróżnienie pomiędzy różnymi guzami (ref. 1-4).
Na przykład, międzybłoniaki (wyściółka ochronna, która pokrywa większość organów wewnętrznych ciała) i gruczolakoraki (pochodzące z tkanki gruczołowej) mogą być rozróżnione poprzez wykrycie
. Defekty w tym zakresie prowadzą do dziedzicznych zaburzeń skórnych, takich jak epidermolysis bullosa simplex (EBS) lub choroba Dowlinga-Deogsa (DDD) (ref. 5-7). mogą być wykorzystywane jako narzędzie do rozróżniania raków jajnika i przewodu pokarmowego lub raków przejściowokomórkowych i raka prostaty. W hepatocytach atypowa ekspresja jest markerem pierwotnej marskości żółciowej (ref. 8-10). i pełnią rolę strukturalną w nabłonkach prostych. Ponadto, odgrywają rolę w sygnalizacji modulującej przyłączanie się komórek, syntezę białek, przejście fazowe G1/S, a także w adaptacji do stresu. Ponadto, mogą być stosowane do wykrywania indukowanej terapią apoptozy i nekrozy guza (ref. 11-14).
Raki płaskonabłonkowe (które pełnią funkcje ochronne dla wymiany żywieniowej) mogą być diagnozowane z wykorzystaniem
, a także jako biomarkery.
Ponieważ spekuluje się, że
jest związany z zachowaniem niezróżnicowanego charakteru komórek, może być przydatny w wykrywaniu różnych nowotworów (ref. 18-22).
Poniżej zestawiliśmy listę, która ma pomóc Ci znaleźć to, czego potrzebujesz w swoich badaniach.
Rak i odpowiadający mu marker keratynowy
| Rak | Cytokeratyny | Wybrane przeciwciała |
| Rak wątrobowokomórkowy | 8, 18 | Cytokeratyna 8 |
| Adenocarcinoma of colon, typ 1 | 8, 18, 19 | Cytokeratyna 18 |
| Adenocarcinoma of colon, type 2 | 8, 17, 18, 19 | Cytokeratyna 17 |
| Adenocarcinoma of stomach | 7, 8, 18, 19 | Cytokeratin 7, 17 |
| Adenocarcinoma of esophagus | 8, 18, 19 | Cytokeratin 19 |
| Adenocarcinoma of pancreas | 7, 8, 17, 18, 19 | Cytokeratyna 18 |
| Rak gruczołowy (adeno-) piersi, typ 1 | 7, 8, 18, 19 | Cytokeratin 19 |
| Basal cell epithelioma | 5, 6, 8, 14, 15, 17 | Cytokeratin 5, 18 |
| Squamous cell carcinoma of skin | 5, 6, 11, 14, 16, 17 | Cytokeratin pan |
| Squamous cell carcinoma of tongue | 5, 6, 14, 16, 17 | Cytokeratin 14 |
| Rak gruczołowy piersi, typ 2 | 6, 7, 8, 11, 14, 16, 17, 18, 19 | Cytokeratyna 18 |
| Niezróżnicowany rak oskrzela (typ wielkokomórkowy) | 6, 7, 8, 17, 18, 19 | Cytokeratin 18 |
| Rak lity zatoki szczękowej | 5, 8, 17, 18, 19 | Cytokeratin 17 |
| Adamantinoma | 4, 5, 8, 14, 15, 16, 17, 19 | Cytokeratin 19 |
| Squamous cell carcinoma of epiglottis | 4, 5, 6, 8, 14, 15, 16, 17, 18, 19 | Cytokeratin 18 |
| Squamous cell carcinoma of esophagus | 4, 5, 8, 14, 15, 16, 17, 19 | Cytokeratyna 14 |
| Rak płaskonabłonkowy okolicy odbytniczo-odbytowej | 4, 5, 6, 8, 10, 11, 14, 15, 16, 17, 18, 19 | Cytokeratyna 10 |
| Rak kloakogenny | 1, 5, 6, 7, 8, 10, 11, 13, 14, 15, 17, 19 | Cytokeratyna 10, 13 |
- Moll R. et al.; Cell 1982; 31: 11-24
- Varadhachary G.R. et al.; Cancer 2004; 100: 1776-1785
- Gusterson B.A. et al.; Breast Cancer Res. 2005; 7: 143-148
- Kanaji N. et al.; Lung Cancer 2007; 55: 295-302
- Moll R. et al.; Virchows Arch. B Cell Pathol. Incl. Mol. Pathol. 1989; 58: 129-145
- Rugg E.L. et al.; J. Invest. Dermatol. 2007; 127: 574-580
- Betz R.C. et al.; Am. J. Human Genet. 2006; 78: 510-519
- Ramaekers F. et al.; Am. J. Pathol. 1990; 136: 641-655
- Yabushita K. et al.; Liver 2001; 21: 50-55
- Chatzipantelis P. et al.; Hepatol. Res. 2006; 36: 182-187
- Galarneau L. et al.; Exp. Cell Res. 2007; 313: 179-194
- Ku N.-O. and Omary M.B.; J. Cell Biol. 2006; 174: 115-125
- Lau A.T. and Chiu J.F.; Cancer Res. 2007; 67: 2107-2113
- Linder S. et al.; Cancer Lett. 2004; 214: 1-9
- van Dorst E.B.L. et al.; J. Clin. Pathol. 1998; 51: 679-684
- Maddox P. et al.; J. Clin. Pathol. 1999; 52: 41-46
- Toyoshima T. et al.; J. Cancer Res. Clin. Oncol. 2008; 134: 515-521
- Deshpande V. et al.; Am. J. Surg. Pathol. 2004; 28: 1145-1153
- Park Y.J. et al.; J. Korean Med. Sci. 2007; 22: 621-628
- Barroeta J.E. et al.; Endocr. Pathol. 2006; 17: 225-234
- Ignatiadis M. et al.; J. Clin. Oncol. 2007;
- Lindberg K. i Rheinwald J.G.; Am. J. Pathol. 1989; 134: 89-98