Acest grup de metalopeptidaze constituie familia de peptidaze MEROPS M9, subfamiliile M9A și M9B (colagenază microbiană, clan MA(E)). Plierea proteică a domeniului peptidazei pentru membrii acestei familii seamănă cu cea a termolizinei, exemplul tip pentru clanul MA, iar reziduurile prezise ale situsului activ pentru membrii acestei familii și pentru termolizină apar în motivul HEXXH.
Cele de colagenaze microbiene au fost identificate la bacterii din genurile Vibrio și Clostridium. Colagenaza este utilizată în timpul atacului bacterian pentru a degrada bariera de colagen a gazdei în timpul invaziei. Bacteriile Vibrio sunt uneori folosite în spitale pentru a îndepărta țesuturile moarte din arsuri și ulcere. Clostridium histolyticum este un agent patogen care cauzează gangrena gazoasă; cu toate acestea, colageninaza izolată a fost utilizată pentru tratarea rănilor de pat. Clivarea colagenului are loc la o legătură Xaa+Got în cazul bacteriilor Vibrio și la legături Yaa+Gly în cazul colagenazelor Clostridium.
Analiza structurii primare a produsului genetic de la Clostridium perfringens a arătat că enzima este produsă cu o porțiune de 86 de reziduuri care conțin o secvență semnal putativă. În cadrul acestei întinderi se găsește PLGP, o secvență de aminoacizi tipică pentru substraturile colagenazei. Această secvență poate fi astfel implicată în autoprocesarea colagenazei.
Metaloproteazele sunt cele mai diverse dintre cele șapte tipuri principale de proteaze, cu peste 50 de familii identificate până în prezent. În aceste enzime, un cation divalent, de obicei zinc, activează molecula de apă. Ionul metalic este ținut în poziție de liganzi de aminoacizi, de obicei în număr de trei. Liganzii metalici cunoscuți sunt His, Glu, Asp sau Lys și cel puțin un alt reziduu este necesar pentru cataliză, care poate juca un rol electrofilic. Dintre metaloproteazele cunoscute, aproximativ jumătate conțin un motiv HEXXH, despre care s-a demonstrat în studiile cristalografice că face parte din situsul de legare a metalului. Motivul HEXXXH este relativ comun, dar poate fi definit mai riguros pentru metalo-proteaze sub forma „abXHEbbHbc”, unde „a” este cel mai adesea valină sau treonină și face parte din subsitetul S1′ în termolizină și neprilizină, „b” este un reziduu neîncărcat, iar „c” un reziduu hidrofob. Prolina nu se găsește niciodată în acest situs, probabil pentru că ar rupe structura elicoidală adoptată de acest motiv în metaloproteaze.
.