Der Zweck dieser Übersichtsarbeit ist es, Struktur und Funktion der zahlreichen Proteine des Gerinnungssystems und ihrer Unterkomponenten zu beschreiben. Die Gerinnung ist der Prozess, durch den fließendes flüssiges Blutplasma in ein weiches, viskoses Gel umgewandelt wird, das die zellulären Bestandteile des Blutes, einschließlich der Erythrozyten und Thrombozyten, einschließt und dadurch die Extravasation von Blut verhindert. Dieser Prozess wird durch die minimale Proteolyse von Plasmafibrinogen ausgelöst. Dadurch wird letzteres in klebrige Fibrinmonomere umgewandelt, die zu einem Netzwerk polymerisieren. Die Proteolyse von Fibrinogen ist eine Funktion des Trypsin-ähnlichen Enzyms Thrombin. Thrombin wiederum wird durch eine Kaskade von Trypsin-ähnlichen Enzymen aktiviert, die wir als Gerinnungsfaktoren bezeichnen. In dieser Übersichtsarbeit untersuchen wir die Mechanismen der Gerinnungskaskade mit Blick auf die Struktur-Funktions-Beziehungen der Proteine. Wir stellen auch fest, dass zwei der Faktoren keine Trypsin-ähnliche Proteasedomäne haben, sondern wesentliche Kofaktoren oder Katalysatoren für die Proteasen sind. In dieser Übersicht wird nicht auf die Hauptrolle der Blutplättchen eingegangen, sondern lediglich ihre Membranfunktion in Bezug auf die Faktoren hervorgehoben. Gerinnungstests sind ein wichtiger Bestandteil der routinemäßigen diagnostischen klinischen Pathologie. Die Tests werden an Proben von Personen durchgeführt, die entweder an Blutungen oder an thrombotischen Störungen leiden und die gerinnungshemmende Medikamente einnehmen. Wir untersuchen die grundlegenden In-vitro-Laborgerinnungstests und überprüfen die Literatur, in der die In-vitro- und In-vivo-Verfahren verglichen werden. Bei klinischen In-vitro-Tests werden in der Regel Plasmaproben und nichtphysiologische oder supraphysiologische Aktivatoren verwendet. Da der Schwerpunkt der Untersuchung auf der Struktur der Gerinnungsfaktoren liegt, wird auch ein kurzer Überblick über die evolutionären Ursprünge des Gerinnungssystems gegeben.