Aunque la albúmina (ALB) y la glicoproteína de ácido alfa-1 (AGP) tienen características estructurales y funcionales distintivas, ambas desempeñan un papel clave en la unión de una gran variedad de ligandos endógenos y exógenos.
Una unión extensa a estas proteínas plasmáticas podría tener un impacto potencial en la disposición de los fármacos (por ejemplo, biodisponibilidad, distribución y aclaramiento), en su inocuidad y en su eficacia. Esta revisión resume el conocimiento común sobre las características estructurales y moleculares tanto del ALB como del AGP en humanos, y sobre los aminoácidos más implicados en sus bolsillos de unión de alta afinidad. Sin embargo, la variabilidad de los residuos encontrados en los bolsillos de unión, para una misma especie, permite que cada proteína plasmática interactúe de forma diferente con los ligandos. La interacción proteína-ligando influye de forma diferente en la disposición de los fármacos que se unen a cualquiera de estas proteínas plasmáticas.
El contenido de esta revisión es útil para el diseño de nuevas entidades farmacológicas con características de alta unión, en la modelización cualitativa y cuantitativa (por ejemplo, extrapolaciones in vitro-in vivo, docking molecular 3D, extrapolaciones entre especies), y para otras investigaciones interdisciplinarias.