Anche se l’albumina (ALB) e la glicoproteina alfa-1-acido (AGP) hanno caratteristiche strutturali e funzionali distinte, entrambe svolgono un ruolo chiave nel legare una grande varietà di ligandi endogeni ed esogeni.
Un legame esteso a queste proteine plasmatiche potrebbe avere un potenziale impatto sulla disposizione dei farmaci (per esempio biodisponibilità, distribuzione e clearance), sulla loro innocuità e sulla loro efficacia. Questa revisione riassume le conoscenze comuni sulle caratteristiche strutturali e molecolari di ALB e AGP nell’uomo, e sugli amminoacidi più coinvolti nelle loro tasche di legame ad alta affinità. Tuttavia, la variabilità dei residui trovati nelle tasche di legame, per la stessa specie, permette ad ogni proteina plasmatica di interagire in modo diverso con i ligandi. L’interazione proteina-ligando influenza in modo diverso la disposizione dei farmaci che si legano a una di queste proteine plasmatiche.
Il contenuto di questa revisione è utile per la progettazione di nuove entità farmacologiche con caratteristiche ad alto legame, nella modellazione qualitativa e quantitativa (per esempio estrapolazioni in vitro-in vivo, docking molecolare 3D, estrapolazioni interspecie), e per altre ricerche interdisciplinari.