Hoewel albumine (ALB) en alfa-1-zuur glycoproteïne (AGP) onderscheidende structurele en functionele kenmerken hebben, spelen ze beide een sleutelrol in het binden van een grote verscheidenheid aan endogene en exogene liganden.
Een uitgebreide binding aan deze plasma-eiwitten zou een potentiële invloed kunnen hebben op de dispositie van geneesmiddelen (b.v. biologische beschikbaarheid, distributie en klaring), op hun onschadelijkheid en op hun werkzaamheid. Dit overzicht geeft een samenvatting van de algemene kennis over de structurele en moleculaire kenmerken van zowel ALB als AGP bij de mens, en over de meest betrokken aminozuren in hun hoog-affiniteit bindingszakken. Echter, de variabiliteit in residuen gevonden in de bindingszakken, voor dezelfde soort, maakt het mogelijk dat elk plasma-eiwit anders interageert met de liganden. De eiwit-ligand interactie beïnvloedt op verschillende wijze de dispositie van geneesmiddelen die aan één van deze plasma-eiwitten binden.
De inhoud van deze review is nuttig voor het ontwerp van nieuwe geneesmiddelen met hoge bindingskarakteristieken, voor kwalitatieve en kwantitatieve modellering (b.v. in vitro-in vivo extrapolaties, 3D moleculaire docking, interspecies extrapolaties), en voor ander interdisciplinair onderzoek.